biocombustibles
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| La estructura dimérica de la enzima CelOCE que actúa sobre las fibras de celulosa, representada por las barras verdes. Fuente: Mario Murakami/CNPEM |
La proteína natural, conocida como CelOCE, fue desarrollada en el Centro Brasileño de Investigación en Energía y Materiales y está lista para su integración inmediata en procesos industriales.
30 mayo 2025.- La descomposición de material vegetal en combustible utilizable ha sido durante mucho tiempo uno de los mayores desafíos energéticos de la ciencia. En el centro de este proceso se encuentra la celulosa, el polímero renovable más abundante de la Tierra.
Aunque está compuesta completamente de glucosa, su estructura cristalina compacta, junto con su entrelazamiento con otros componentes vegetales como la lignina y la hemicelulosa, dificulta enormemente su descomposición. La naturaleza lo hace lentamente y únicamente con la ayuda de complejos sistemas enzimáticos.
Ahora, científicos del Centro Brasileño de Investigación en Energía y Materiales (CNPEM), junto con colaboradores en Brasil y el extranjero, han descubierto una enzima que podría transformar este proceso. Su revolucionaria enzima tiene el poder de liberar la celulosa con una eficiencia sin precedentes. Esto podría allanar el camino para la producción a gran escala de etanol de segunda generación, un combustible limpio elaborado a partir de residuos agrícolas como el bagazo de caña de azúcar y la paja de maíz. Los hallazgos se publicaron recientemente en la revista Nature .
La enzima recién descubierta se denominó CelOCE, siglas de enzima de escisión oxidativa de celulosa. Escinde la celulosa mediante un mecanismo sin precedentes, lo que permite que otras enzimas del cóctel enzimático continúen su trabajo y conviertan los fragmentos en azúcar. «A modo de comparación, la resistencia de la estructura cristalina de la celulosa se debe a una serie de bloqueos que las enzimas clásicas no pueden abrir. CelOCE abre estos bloqueos, permitiendo que otras enzimas realicen la conversión. Su función no es producir el producto final, sino hacer accesible la celulosa. Existe una sinergia: la potenciación de la acción de otras enzimas por la acción de CelOCE», comenta Murakami, jefe del grupo de investigación en biocatálisis y biología sintética del CNPEM y coordinador del estudio.
Cambio de paradigma
Según el investigador, la adición de monooxigenasas al cóctel enzimático hace unas dos décadas supuso una primera revolución. Estas enzimas oxidan directamente los enlaces glucosídicos de la celulosa, facilitando la acción de otras enzimas. Fue la primera vez que se utilizó la bioquímica redox como estrategia microbiana para superar la resistencia de la biomasa celulósica. Esto sentó un precedente. Todo lo descubierto en aquel entonces se basaba en las monooxigenasas. Ahora, por primera vez, ese precedente se ha roto con el descubrimiento de CelOCE, que no es una monooxigenasa y ofrece un resultado mucho más significativo.
Si añadimos una monooxigenasa al cóctel enzimático, el aumento es X. Si añadimos CelOCE, obtenemos 2X: el doble. Hemos cambiado el paradigma de la deconstrucción de la celulosa por vía microbiana. Creíamos que las monooxigenasas eran la única solución redox de la naturaleza para lidiar con la recalcitrancia de la celulosa. Pero descubrimos que la naturaleza también había encontrado otra estrategia, aún mejor, basada en un marco estructural minimalista que podía rediseñarse para otras aplicaciones, como la biorremediación ambiental —afirma Murakami—.
El investigador explica que CelOCE reconoce el extremo de la fibra de celulosa, se une a ella y la escinde oxidativamente. Al hacerlo, altera la estabilidad de la estructura cristalina, haciéndola más accesible a las enzimas clásicas, las glucósido hidrolasas. Un dato muy importante es que CelOCE es un dímero, compuesto por dos subunidades idénticas. Mientras una subunidad se asienta sobre la celulosa, la otra está libre y puede realizar una actividad oxidasa secundaria, generando el cosustrato necesario para la reacción biocatalítica.
Esto es realmente muy innovador, ya que las monooxigenasas dependen de una fuente externa de peróxido, mientras que CelOCE produce su propio peróxido. Es autosuficiente, una máquina catalítica completa. Su organización estructural cuaternaria permite que el sitio que no está involucrado en la celulosa actúe como su generador de peróxido. Esto supone una gran ventaja, ya que el peróxido es un radical altamente reactivo. Reacciona con muchos elementos y es muy difícil de controlar. Por eso, a escala industrial, añadir peróxidos al proceso supone un gran reto tecnológico. Con CelOCE, el problema se elimina. Produce el peróxido que necesita in situ, enfatiza Murakami.
Un catalizador natural encontrado en los desechos de la caña de azúcar
CelOCE es una metaloenzima: esta es su clasificación exacta porque tiene un átomo de cobre incrustado en su estructura molecular, que a su vez actúa como centro catalítico. No se creó en un laboratorio, sino que se descubrió en la naturaleza. Sin embargo, para obtenerla, los investigadores tuvieron que movilizar una cantidad considerable de ciencia y equipo.
Comenzamos con muestras de suelo cubiertas con bagazo de caña de azúcar, almacenadas durante décadas en un área adyacente a una biorrefinería en el estado de São Paulo. En estas muestras, identificamos una comunidad microbiana altamente especializada en la degradación de biomasa vegetal, mediante un enfoque multidisciplinario que incluyó metagenómica, proteómica, enzimología de carbohidratos mediante métodos cromatográficos, colorimétricos y espectrométricos de masas, difracción de rayos X basada en sincrotrón de cuarta generación, espectroscopias de fluorescencia y absorción, mutagénesis dirigida, ingeniería genética de hongos filamentosos mediante CRISPR/Cas y experimentos en biorreactores de plantas piloto de 65 y 300 litros. Pasamos de la exploración de la biodiversidad a la elucidación de mecanismos, a una escala industrialmente relevante en una planta piloto con posibilidad de aplicación inmediata en el mundo real, afirma Murakami.
El investigador enfatiza que este no fue un resultado de laboratorio que aún requiere validación antes de su uso a escala industrial. La prueba de concepto ya se ha demostrado a escala piloto, y la enzima recién descubierta puede incorporarse de inmediato al proceso de producción, lo cual es sumamente relevante para Brasil, como importante productor de biocombustibles, y para el mundo, en un contexto de urgente transición energética debido a la crisis climática.
Brasil cuenta con las dos únicas biorrefinerías del mundo capaces de producir biocombustibles a partir de celulosa a escala comercial. La tendencia es que estas biorrefinerías se multipliquen aquí y se repliquen en otros países. Uno de los mayores desafíos hasta la fecha ha sido la deconstrucción de la biomasa celulósica: cómo descomponerla y convertirla en azúcar. Se espera que CelOCE aumente significativamente la eficiencia de este proceso.
“Actualmente, la eficiencia se sitúa entre el 60 % y el 70 %, y en algunos casos puede alcanzar el 80 %. Esto significa que aún queda mucho por aprovechar. Cualquier aumento en el rendimiento es fundamental, ya que estamos hablando de cientos de millones de toneladas de residuos que se están transformando”, argumenta Murakami.
Añade que no se trata solo de aumentar la producción de etanol para vehículos, sino también para otros productos, como el biocombustible para aviación.
Referencia: “A metagenomic ‘dark matter’ enzyme catalyses oxidative cellulose conversion” by Clelton A. Santos, Mariana A. B. Morais, Fernanda Mandelli, Evandro A. Lima, Renan Y. Miyamoto, Paula M. R. Higasi, Evandro A. Araujo, Douglas A. A. Paixão, Joaquim M. Junior, Maria L. Motta, Rodrigo S. A. Streit, Luana G. Morão, Claudio B. C. Silva, Lucia D. Wolf, Cesar R. F. Terrasan, Nathalia R. Bulka, Jose A. Diogo, Felipe J. Fuzita, Felippe M. Colombari, Camila R. Santos, Priscila T. Rodrigues, Daiane B. Silva, Sacha Grisel, Juliana S. Bernardes, Nicolas Terrapon, Vincent Lombard, Antonio J. C. Filho, Bernard Henrissat, Bastien Bissaro, Jean-Guy Berrin, Gabriela F. Persinoti and Mario T. Murakami, 12 February 2025, Nature.
DOI: 10.1038/s41586-024-08553-z
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