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Investigadores de la Universidad de Queensland han logrado un hito científico al capturar el virus de la fiebre amarilla con un detalle casi atómico, descubriendo diferencias estructurales clave entre las cepas vacunales y las virulentas.
07 noviembre 2025.- Investigadores de la Universidad de Queensland (UQ) han alcanzado un hito significativo en la virología, logrando capturar la estructura del virus de la fiebre amarilla con una resolución sin precedentes, casi a nivel atómico. Este logro, publicado hoy en la revista Nature Communications, ha permitido descubrir diferencias estructurales cruciales entre las cepas utilizadas en vacunas y las cepas virulentas que causan la enfermedad.
El estudio, titulado “A single residue in the yellow fever virus envelope protein modulates virion architecture and antigenicity” (Un solo residuo en la proteína de envoltura del virus de la fiebre amarilla modula la arquitectura y la antigenicidad del virión), fue dirigido por un equipo de la Escuela de Química y Biociencias Moleculares de la UQ y el Instituto de Biociencias Moleculares.
El detalle crucial: un solo residuo de aminoácido
Utilizando la microscopía electrónica criogénica (crio-EM), los científicos lograron obtener imágenes del virión (partícula viral) con una claridad asombrosa. El hallazgo más impactante se centra en un solo residuo de aminoácido en la proteína de envoltura (E) del virus, una molécula clave en la superficie viral que media la infección y es el principal objetivo de los anticuerpos.
Cepas Virulentas: La estructura de la cepa peligrosa muestra que esta proteína de envoltura se pliega de una manera que protege ciertas regiones del virus de ser detectadas por el sistema inmune.
Cepa Vacunal (17D): En contraste, el residuo clave en la cepa vacunal 17D provoca un ligero, pero significativo, cambio estructural en la proteína E. Este cambio deja al descubierto sitios del virus que son más accesibles y vulnerables a la respuesta inmune, explicando en parte por qué la vacuna es tan efectiva y genera una inmunidad robusta.
"Este pequeño cambio en un solo residuo es la 'firma arquitectónica' que diferencia la versión domesticada (vacunal) de la salvaje (virulenta)", explicó el Dr. Daniel Watterson, coautor principal del estudio. "Es un avance que nos da una comprensión sin precedentes de cómo una simple mutación puede tener un impacto tan profundo en la forma en que un virus se presenta al sistema inmunológico".
Implicaciones para el diseño de vacunas
La fiebre amarilla, transmitida por mosquitos, sigue siendo una amenaza significativa en partes de África y América del Sur. La vacuna 17D, aunque notablemente exitosa, tiene limitaciones, incluyendo su no recomendación para personas inmunocomprometidas o muy mayores.
Este descubrimiento tiene profundas implicaciones para la salud pública y el diseño de medicamentos:
Diseño Racional de Fármacos: La comprensión precisa de la arquitectura viral puede informar el desarrollo de fármacos antivirales que se dirijan específicamente a las diferencias estructurales de la cepa virulenta.
Mejora de Vacunas: El equipo puede utilizar este modelo estructural para diseñar nuevas vacunas contra la fiebre amarilla y otros flavivirus relacionados (como el Dengue y el Zika) que sean más estables, seguras y rápidas de producir.
El estudio fue financiado por el National Health and Medical Research Council (NHMRC) de Australia.
Fuente: Bibby, S., Jung, J., Low, Y. S. et al. A single residue in the yellow fever virus envelope protein modulates virion architecture and antigenicity. Nat Commun 16, 63038 (2025). DOI: 10.1038/s41467-025-63038-5
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